6.2 Von der Aminosäure zum Protein 157 Peptidbindung Zwei Aminosäure-Moleküle können zu einem Dipeptid-Molekül reagieren. In dieser Kondensationsreaktion zwischen der Amino-Gruppe des einen Aminosäure-Moleküls und der Carboxy-Gruppe des zweiten Aminosäure-Moleküls entsteht unter Abspaltung eines Wasser-Moleküls eine Peptid-Gruppe ·CONH· mit einer Peptidbindung zwischen dem Kohlenstoffund dem Stickstoff-Atom (B3). Polypeptide und Proteine Dipeptid-Moleküle können nun – wieder unter Ausbildung einer PeptidGruppe – mit einem weiteren Aminosäure-Molekül zu einem TripeptidMolekül reagieren. In Folge immer weiterer solcher Verknüpfungen mit mehreren Aminosäure-Molekülen bilden sich Moleküle, die immer längere Ketten darstellen. Solche Moleküle, die aus 10 bis 100 AminosäureMolekülen aufgebaut sind, nennt man Polypeptid-Moleküle. Als Proteine bezeichnet man Polypeptide, deren Moleküle aus mehr als 100 Aminosäure-Bausteinen bestehen. Die Abfolge der Aminosäure-Bausteine in der Kette eines PolypeptidMoleküls wird durch die Kürzel der Aminosäuren gekennzeichnet und als Aminosäuresequenz bezeichnet, z.B. Gly-Ala-Leu-Val. Räumliche Proteinstruktur In einem Polypeptid-Molekül bilden sich zwischen je zwei nicht benachbarten Peptid-Gruppen, die günstig zueinander liegen, Wasserstoffbrückenbindungen aus. Zusammen sind diese Bindungen so stark, dass sie der Polypeptidkette ganz oder abschnittsweise eine bestimmte dreidimensionale Struktur verleihen. Zusätzlich kommt es innerhalb eines Protein-Moleküls zwischen den verschiedenen Resten entfernt voneinander liegender Aminosäure-Bausteine zu weiteren Wechselwirkungen, z. B. weiteren Wasserstoffbrücken oder Van-der-Waals-Kräften. All diese Wechselwirkungen bedingen die räumliche Struktur eines Protein-Moleküls. Diese ist für ein Protein charakteristisch und verantwortlich für seine spezifischen Funktionen. Denaturierung von Proteinen Durch verschiedene äußere Einflüsse wie hohe Temperaturen oder die Gegenwart von sauren und alkalischen Lösungen sowie SchwermetallIonen können Protein-Moleküle zerstört werden, sie werden denaturiert (V1, B2). Bei der Denaturierung werden u.a. Wasserstoffbrückenbindungen aufgebrochen, mit der Folge, dass sich die räumliche Struktur eines Protein-Moleküls zu einem ungeordneten Knäuel verändert. Dieses kann die spezifische biologische Funktion nicht mehr erfüllen. H C CN R1 O O H H H H C CN R2 O O H H H + Aminosäure 1 + Aminosäure 2 + H2O H C CN R1 OH H H C CN R2 O O HH Dipeptid mit Peptid-Gruppe B3 Kondensation zweier Aminosäure-Moleküle zu einem Dipeptid-Molekül INFO Biologische Bedeutung von Proteinen Proteine spielen in fast allen Lebensprozessen eine wichtige Rolle. Proteine sind als Bauund Gerüststoffe verantwortlich für Formgebung und Halt z. B. in Haut, Bindegewebe, Haaren (B1) und Seidenfäden. Andere Proteine sind für den Transport von Stoffen, z. B. transportiert das Protein Hämoglobin den Sauerstoff im Blut, die Abwehr von Fremdstoffen oder die Signalübermittlung innerhalb eines Organismus zu ständig. Proteine beschleunigen als Enzyme, biologische Katalysatoren, die Reaktionen in der Zelle. Damit Moleküle gezielt an Protein-Moleküle gebunden und transportiert, umgewandelt oder abgewehrt werden können, ist die spezifische dreidimensionale Struktur eines Protein-Moleküls entscheidend. So passt ein bestimmtes Molekül zu einem En zym-Molekül wie ein Schlüssel zum Schloss (Schlüssel-Schloss-Prinzip): Nur wenn dieses Molekül an einen Bereich mit bestimmter dreidimensionaler Struktur dieses Enzym-Moleküls bindet, kann der entsprechende Reaktionsschritt katalysiert werden. Schlüsselbegriffe Peptid-Gruppe, Peptidbindung, Aminosäuresequenz, Dipeptid, Polypeptid, Protein, Denaturierung N u r zu P rü fz w e c k e n E ig e n tu m d e s C .C . B u c h e r V rl a g s